Життя зеленої рослини

Ядро, рибосоми й синтез білка. Ферменти

Меню сайту
  • Місце зеленої рослини в економіці природи
  • Клітка зеленої рослини
  • Ріст і формоутворення в рослин. Загальний огляд
  • Фотосинтез. Запасання енергії
  • Подих і метаболізм. Постачання енергією й будівельними блоками
  • Водний режим рослин
  • Мінеральне харчування
  • Пересування й перерозподіл живильних речовин
  • Гормональний контроль швидкості й напрямку росту
  • Гормональна регуляція спокою, старіння й стресу
  • Регулювання росту світлом
  • Роль фотоперіоду й температури в регулюванні росту
  • Швидкі рухи рослин
  • Деякі фізіологічні основи сільськогосподарської й садівничої практики
  • Захист рослин
  • Рослини й людей

  • RU ES DE BY UA FR EN IT NL PL PT
     
    ua es ru de en fr by it nl pl pt

    Ви перебуваєте: Ядро, рибосоми й синтез білка

    Багато з білків, синтезованих на рибосомах, регулюють швидкість певних клітинних реакцій. Такі білки, що володіють специфічною каталітичною активністю, називаються ферментами. Ферменти відіграють у клітці ключову роль; саме від них залежить в остаточному підсумку вся природа клітки, оскільки вони регулюють хімічні реакції, у яких синтезуються ті або інші клітинні компоненти. У деяких рослин, наприклад, спадково закріплене відмінність між різновидами із червоними й білими квітками обумовлене відмінністю в однійвєдиній парі генів. У клітках пелюстків у різновиду із червоними квітками є фермент, здатний перетворювати безбарвна речовинаепопередник у червоний пігмент; у різновиду з білими квітками такого ферменту немає. Ядерна ДНК визначає колір пелюстків шляхом регуляції синтезу цього цитоплазматичного ферменту, катализирующего утвір пофарбованого речовини з безбарвного (мал. 2.13). У цитоплазму цей ядерний контроль передається за допомогою матричної РНК, синтезованої в ядрі, але, що проявляє свою активність у цитоплазмі, на рибосомах.

    У будь-якій клітці втримуються тисячі ферментів, і кожний з них регулює яку-небудь хімічну реакцію або групу взаємозалежних реакцій. Багато ферментів були виділені із клітки, піддані очищенню, а потім закристалізовані. Виявилося, що всі ферменти являють собою білки або полягають переважно з білка. Деякі ферменти містять невелику простетинескую групу небілкової природи. В інших молекула здатна диссоциировать на дві частини- більшу білкову (апофермент) і меншу небілкову (кофермент) (мал. 2.14). У таких випадках ні апофермент, ні кофермент окремо не мають каталітичну активність; при дисоціації каталітична активність зникає, але вона може повністю відновитися, якщо кофермент і апофермент з'єднаються знову. Невеликі кількості певних металів і вітамінів відіграють важливу роль у різних фізіологічних процесах, оскільки ці метали або вітаміни є коферментами тих або інших специфічних ферментів; у їхню відсутність фермент не здатний функціонувати

    і біохімія клітки здобуває аномальний або навіть патологічний характер. До складу деяких ферментів входять, крім білка, вуглеводи, ліпіди або які-небудь інші компоненти. У таких випадках говорять про гликопротеидах, липопротеидах і т. п.

    Функцію коферментів виконують такі метали, як залізо, марганець, цинк, молібден і магній, і такі вітаміни, як тіамін, рибофлавін, нікотинова кислота й пиридоксин. Як у тій, так і в іншій групі активний кофермент - це іноді не просто метал або вітамін, а більш складна структура. Залізо, наприклад, може входити до складу гема; воно займає центральне положення в цій складній органічній молекулі, що втримується в гемоглобіні й деяких важливих окисних ферментах. Тіамін, рибофлавін і нікотинова кислота зустрічаються у вигляді фосфорилированных похідних, що забезпечують активність ряду дихальних ферментів. Серед так званих металлфлавопротеидов є ферменти, які потребують декількох типів коферментів; так, альдегидоксидаза в активній формі містить ( крім основного структурного білка) ще й вільне залізо, залізо в складі гема й, нарешті, рибофлавін у комплексі, що носить назву флавинкадениндинуклеотид. Усі ці коферменти необхідні для прояву активності альдегидоксидазы, причому, для того чтооы бути ефективним, кожний з них повинен бути приєднаний до білка у відповіднім положенні.

    Ферменти катализируют найрізноманітніші хімічні реакції - синтез, розпад, гідроліз, окиснення, відновлення й перенос груп (таких, як аміногрупи, метильные групи або залишки фосфорної кислоти). Звичайно один фермент катализирует тільки одну яку-небудь реакцію або один тип реакцій. Очевидно, усі ферменти здійснюють свою функцію тим самим шляхом - спочатку вони утворюють хімічний комплекс із тими речовинами, на які діють ( тобто зі своїми субстратами).

    Цей ферментссубстратный комплекс перетерплює потім деякі внутрішні перебудови, що викликає зміни в молекулі субстрату й в остаточному підсумку реакції, що приводять до вивільнення продуктів (мал. 2.15,А). Уявимо собі, що дві малі молекули А и В здатні повільно вступати в з'єднання з утвором більшої молекули АВ і що фермент Е прискорює (катализирует) цю реакцію. Сумарна реакція

    полягає, як можна показати, з наступних етапів:

    Підсумовуючись ці рівняння, ми й одержимо реакцію А+ ВвВ->АВ, у якій фермент як учасника реакції не фігурує. Фермент у сумарній реакції виступає як каталізатор завдяки тому, що на останньому етапі відбувається його регенерація; невеликої кількості ферменту виявляється досить для того, щоб викликати досить значні загальні зміни на рівні субстрату й продукту (див. мал. 2.15,В). У багатьох випадках швидкість катализируемой ферментом реакції змінюється зі збільшенням концентрації субстрату [SJ так, як показано на мал. 2.16. При постійній концентрації ферменту залежність між v і [S] виявляється майже лінійної доти, поки [S] мала, тобто поки додавання кожної нової одиниці S збільшує кількість ES; однак v майже не залежить від [S] при високих значеннях [S], т. е. тоді, коли практично весь фермент перебуває у формі ES. Побудувавши графік подвійних зворотних величин, тобто графік залежності 1/v від 1/[S], ми одержимо пряму (мал. 2.17). Перевага цього способу зображення полягає в тому, що він дозволяє аналізувати біохімічну реакцію при порушенні функції ферменту. Відомо, наприклад, що при дії деяких інгібіторів, що конкурують із субстратом за зв'язування з активним центром ферменту, змінюється нахил прямій, але не змінюється величина відрізка, що відтинається цієї прямій на осі ординат. Подібний аналіз корисний тоді, коли потрібно вишукати який-небудь спосіб, який дозволив би вивести фермент із блокованого стану

    Отже, клітинні ферменти, що локалізуються в різних клітинних органеллах або в цитоплазмі, безпосередньо управляють діяльністю всього біохімічного апарата клітки

    Усі клітки такі, які вони є, завдяки своєму хімізму; хімізм кліток визначається ферментами; природа ферментів визначається цитоплазматичної РНК; специфічність же цієї РНК у свою чергу визначається ДНК, що втримується в ядрі й у деяких інших клітинних органеллах.