Жизнь зеленого растения

Ядро, рибосомы и синтез белка. Ферменты

Меню сайта
  • Место зеленого растения в экономике природы
  • Клетка зеленого растения
  • Рост и формообразование у растений. Общий обзор
  • Фотосинтез. Запасание энергии
  • Дыхание и метаболизм. Снабжение энергией и строительными блоками
  • Водный режим растений
  • Минеральное питание
  • Передвижение и перераспределение питательных веществ
  • Гормональный контроль скорости и направления роста
  • Гормональная регуляция покоя, старения и стресса
  • Регулирование роста светом
  • Роль фотопериода и температуры в регулировании роста
  • Быстрые движения растений
  • Некоторые физиологические основы сельскохозяйственной и садоводческой практики
  • Защита растений
  • Растения и человек

  • RU ES DE BY UA FR EN IT NL PL PT
     
    ua es ru de en fr by it nl pl pt

    Вы находитесь: Ядро, рибосомы и синтез белка

    Многие из белков, синтезируемых на рибосомах, регулируют скорость определенных клеточных реакций. Такие белки, обладающие специфической каталитической активностью, называются ферментами. Ферменты играют в клетке ключевую роль; именно от них зависит в конечном счете вся природа клетки, поскольку они регулируют химические реакции, в которых синтезируются те или иные клеточные компоненты. У некоторых растений, например, наследственно закрепленное различие между разновидностями с красными и белыми цветками обусловлено различием в одной-единственной паре генов. В клетках лепестков у разновидности с красными цветками имеется фермент, способный превращать бесцветное вещество-предшественник в красный пигмент; у разновидности с белыми цветками такого фермента нет. Ядерная ДНК определяет цвет лепестков путем регуляции синтеза этого цитоплазматического фермента, катализирующего образование окрашенного вещества из бесцветного (рис. 2.13). В цитоплазму этот ядерный контроль передается при посредстве матричной РНК, синтезируемой в ядре, но проявляющей свою активность в цитоплазме, на рибосомах.

    В любой клетке содержатся тысячи ферментов, и каждый из них регулирует какую-нибудь химическую реакцию или группу взаимосвязанных реакций. Многие ферменты были выделены из клетки, подвергнуты очистке, а затем закристаллизованы. Оказалось, что все ферменты представляют собой белки или состоят преимущественно из белка. Некоторые ферменты содержат небольшую простетинескую группу небелковой природы. У других молекула способна диссоциировать на две части- большую белковую (апофермент) и меньшую небелковую (кофермент) (рис. 2.14). В таких случаях ни апофермент, ни кофермент по отдельности не обладают каталитической активностью; при диссоциации каталитическая активность исчезает, но она может полностью восстановиться, если кофермент и апофермент соединятся вновь. Небольшие количества определенных металлов и витаминов играют важную роль в различных физиологических процессах, поскольку эти металлы или витамины являются коферментами тех или иных специфических ферментов; в их отсутствие фермент не способен функционировать

    и биохимия клетки приобретает аномальный или даже патологический характер. В состав некоторых ферментов входят, помимо белка, углеводы, липиды или какие-нибудь иные компоненты. В таких случаях говорят о гликопротеидах, липопротеидах и т. п.

    Функцию коферментов выполняют такие металлы, как железо, марганец, цинк, молибден и магний, и такие витамины, как тиамин, рибофлавин, никотиновая кислота и пиридоксин. Как в той, так и в другой группе активный кофермент - это иногда не просто металл или витамин, а более сложная структура. Железо, например, может входить в состав гема; оно занимает центральное положение в этой сложной органической молекуле, содержащейся в гемоглобине и некоторых важных окислительных ферментах. Тиамин, рибофлавин и никотиновая кислота встречаются в виде фосфорилированных производных, обеспечивающих активность ряда дыхательных ферментов. Среди так называемых металлфлавопротеидов имеются ферменты, которые нуждаются в нескольких типах коферментов; так, альдегидоксидаза в активной форме содержит (помимо основного структурного белка) еще и свободное железо, железо в составе гема и, наконец, рибофлавин в комплексе, носящем название флавин-адениндинуклеотид. Все эти коферменты необходимы для проявления активности альдегидоксидазы, причем, для того чтооы быть эффективным, каждый из них должен быть присоединен к белку в соответствующем положении.

    Ферменты катализируют самые разнообразные химические реакции - синтез, распад, гидролиз, окисление, восстановление и перенос групп (таких, как аминогруппы, метильные группы или остатки фосфорной кислоты). Обычно один фермент катализирует только одну какую-нибудь реакцию или один тип реакций. По-видимому, все ферменты осуществляют свою функцию одним и тем же путем - сначала они образуют химический комплекс с теми веществами, на которые действуют (т. е. со своими субстратами).

    Этот фермент-субстратный комплекс претерпевает затем некоторые внутренние перестройки, вызывающие изменения в молекуле субстрата и в конечном итоге приводящие к высвобождению продуктов реакции (рис. 2.15,А). Представим себе, что две малые молекулы А и В способны медленно вступать в соединение с образованием более крупной молекулы АВ и что фермент Е ускоряет (катализирует) эту реакцию. Суммарная реакция

    состоит, как можно показать, из следующих этапов:

    Суммируя эти уравнения, мы и получим реакцию А+В->АВ, в которой фермент в качестве участника реакции не фигурирует. Фермент в суммарной реакции выступает как катализатор благодаря тому, что на последнем этапе происходит его регенерация; небольшого количества фермента оказывается достаточно для того, чтобы вызвать весьма значительные общие изменения на уровне субстрата и продукта (см. рис. 2.15,В). Во многих случаях скорость катализируемой ферментом реакции изменяется с увеличением концентрации субстрата [SJ так, как показано на рис. 2.16. При постоянной концентрации фермента зависимость между v и [S] оказывается почти линейной до тех пор, пока [S] мала, т. е. пока добавление каждой новой единицы S увеличивает количество ES; однако v почти не зависит от [S] при высоких значениях [S], т. е. тогда, когда практически весь фермент находится в форме ES. Построив график двойных обратных величин, т. е. график зависимости 1/v от 1/[S], мы получим прямую (рис. 2.17). Преимущество этого способа изображения состоит в том, что он позволяет анализировать биохимическую реакцию при нарушении функции фермента. Известно, например, что при действии некоторых ингибиторов, конкурирующих с субстратом за связывание с активным центром фермента, изменяется наклон прямой, но не изменяется величина отрезка, отсекаемого этой прямой на оси ординат. Подобный анализ полезен тогда, когда требуется изыскать какой-нибудь способ, который позволил бы вывести фермент из блокированного состояния.

    Итак, клеточные ферменты, локализующиеся в различных клеточных органеллах или в цитоплазме, непосредственно управляют деятельностью всего биохимического аппарата клетки.

    Все клетки таковы, каковы они есть, благодаря своему химизму; химизм клеток определяется ферментами; природа ферментов определяется цитоплазматической РНК; специфичность же этой РНК в свою очередь определяется ДНК, содержащейся в ядре и в некоторых других клеточных органеллах.